Für die Wissenschaft. Für Berlin.

Grenzgängerin

Katrina Forest durchleuchtet katalytische Prozesse in winzigen Bakterien, die im Süßwasser leben und Energie aus dem Sonnenlicht schöpfen. Dabei überschreitet sie bewusst die Grenzen ihres Faches. In Berlin bringt sie als Einstein Visiting Fellow das Verständnis lichtgesteuerter Enzyme voran – und entwickelt Werkzeuge für die Optogenetik

 

Frau Professor Forest, Sie sind vielseitig interessiert. Bevor Sie Biologie studierten, beschäftigten Sie sich eingehend mit Sprachen, Linguistik und Architektur. Eine frühere Kollegin von Ihnen, Katherine McMahon, nannte Sie in einem Buch über Frauen in der Wissenschaft „die Renaissance-Frau der Mikrobiologie“. Wie gefällt Ihnen das?

 

Ich fühle mich geschmeichelt und geehrt. Wenn ich dieser Bezeichnung gerecht werden kann, macht mich das stolz. Für mich bedeutet es vor allem, mich einem Forschungsgegenstand auf unterschiedlichen Wegen zu nähern und ihn aus mehreren Blickwinkeln wahrzunehmen.

 

Können Sie ein Beispiel dafür nennen?

 

Ja, ein ganz aktuelles. Seit ich mit der Arbeit zu den in Seen lebenden Actinobakterien begonnen habe, möchte ich mehr über die Erforschung der Great Lakes in Nordamerika erfahren. Vor allem interessiert mich, wie unsere wissenschaftlichen Fortschritte den Umweltschutz fördern könnten. Ein Weg dahin besteht ganz sicher darin, jenen Menschen aufmerksam zuzuhören, die am längsten in dieser Region leben – das sind die Ojibwe. Ich arbeite gerade daran, mehr über die Kultur der Ojibwe zu erfahren, um mit ihnen ins Gespräch zu kommen. Mit einer Haltung aus Wissen, Respekt und Hochachtung.

 

Wenn Sie in Berlin sind, lassen Sie sich gern ohne Navigations-App durch die Stadt treiben. Was fasziniert Sie dabei am meisten?

 

Die schiere Größe! Ich habe mich weit aus der City herausgewagt und schätze es sehr, wie leicht sich Brachen und Wälder finden lassen, die ich erkunden kann.

 

Kann dieses Sich-treiben-Lassen auch eine Haltung sein, mit der Sie als Wissenschaftlerin an ein Forschungsgebiet herangehen?

 

In gewissem Maß, ja. Wir folgen den interessanten Fragen, versuchen herauszufinden, welche Techniken wir brauchen, um sie zu beantworten, anstatt zu früh in einem einmal eingeschlagenen Pfad der Forschung steckenzubleiben. Dennoch: Es genügt nicht, die ganze Zeit über offen zu sein und von Thema zu Thema zu springen. Wenn man neue Antworten finden will, dann muss man sehr tief in einen Forschungsgegenstand eintauchen.

 

In jüngster Zeit haben Sie eingehend zu Actinobakterien mit dem Beinamen ac1 geforscht. Was zeichnet diese aus?

 

Entdeckt wurden die ac1-Actinobakterien erst 2005 von einer Forschergruppe, die Bergseen untersucht hatte. Sie sind winzig – viel kleiner als die meisten Bakterien, die bis dahin erforscht wurden. Normalerweise werden Bakterien aus Süßwasserproben herausgefiltert und in Nährlösungen kultiviert, bis man den Organismus identifizieren kann. Aber unsere ac1 sind eben viel kleiner als andere Bakterien. Escherichia-coli-Bakterien zum Beispiel sind ungefähr einen Mikrometer lang. Ac1-Actinobakterien weisen dagegen nur ein Zehntel dieser Größe auf, also 0,1 Mikrometer. Deshalb konnten sie mit den herkömmlichen Filtern bisher nicht erfasst werden. Sie rutschten einfach durch. Sie wurden entdeckt, weil ihre ribosomale RNA sequenziert wurde. Ac1 sind in Süßwasser sehr zahlreich und all- gegenwärtig. Zählte man alle Mikroorganismen eines Sees, würden sie in vielen Fällen die überwältigende Mehrheit ausmachen. Obwohl sie so klein sind, sind sie so erfolgreich.

 

Was macht ac1 so erfolgreich?

 

Dafür gibt es mehrere Gründe. Erstens: ihre Winzigkeit. Dadurch entkommen sie dem Schicksal, von Protisten gefressen zu werden. Das sind einzellige Eukaryoten, die ihre Nährstoffe aus den Bakterien im Wasser herausfiltern. Zweitens: Ihr stromlinienförmiges kleines Genom und ihre Winzigkeit führen dazu, dass sie für ihr Wachstum und ihre Reproduktion nur wenige Ressourcen brauchen. Drittens: Eine hohe Anzahl spezieller Membrantransportvorgänge ermöglicht es ihnen, Nährstoffe aus der Umgebung zu ergattern. Viertens: die Fähigkeit, ihren Nahrungs- und Energiebedarf teilweise durch die Verwendung von Sonnenlicht zu stillen. Wir gehen davon aus, dass es ein Protein ist, Actinorhodopsin, das es ihnen ermöglicht, Licht als eine ihrer Energiequellen zu nutzen.

 

Basiert diese Nutzung von Licht auf katalytischen Prozessen?

 

Ja. Unser Modell nimmt an, dass Actinorhodopsin den Transport des Wasserstof ons H+ durch die Membran katalysiert, indem es die Energie eines Photons nutzt. Auf diese Weise treibt es einen sonst unvorteilhaften Prozess an. Anschließend wird, entweder auf direkte oder indirekte Weise, die im H+-Gradienten gespeicherte Energie genutzt, um Nährstoffe aus dem Wasser durch die Membrane in die Zelle zu transportieren.

 

In der Berliner Forschungsinitiative UniSysCat unterstützen Sie die Forschung an lichtgesteuerten Enzymen. Können Ihre Kenntnisse über Mikroben beim Verständnis der katalytischen Prozesse in lichtgesteuerten Enzymen helfen?

 

Mikroben haben uns bereits als reiche Quelle ungewöhnlicher und nützlicher Enzyme gedient, lichtgesteuerte eingeschlossen. Sie sind oft einfach zu kultivieren – wenn auch nicht alle, wie der Fall von ac1 zeigt –, und die Sequenzierung ihrer Genome ist kein Problem mehr. Viele der Enzyme, die detailliert untersucht werden, um biokatalytische Prozesse zu entschlüsseln, sind mikrobische Enzyme. An Modellorganismen, also Bakterien, an denen eine Mutation leicht herbeigeführt werden kann, können wir das Ergebnis der Veränderung lichtgesteuerter Enzyme untersuchen und diese so besser verstehen. Im Fall von ac1 ist das noch nicht möglich, aber es ist ein Forschungsziel.



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Wohin führt die Forschung an lichtgesteuerten Enzymen?

 

Im Moment gibt es eine große Aufregung im Hinblick auf die Versprechen der Optogenetik. Allgemein gesprochen: Optogenetik ermöglicht es, elektrische Impulse in Neuronen zu kontrollieren, und zwar aufgrund der Genexpression mancher dieser lichtabhängigen Membrantransportvorgänge. Unsere Arbeiten liefern neue Werkzeuge für dieses vielversprechende Forschungsfeld.

 

Und die Actinobakterien, können die eigentlich auch ohne Licht leben?

 

Um ehrlich zu sein: Das wissen wir noch nicht. Es macht sehr den Anschein, dass sie auch ohne Licht leben können, vorausgesetzt, es gibt genügend Nährstoffe in ihrer Umgebung. Unsere Hypothese ist, dass sie das Licht als Energiequelle während der Hungerzeiten nutzen, wenn die Nährstoffmenge gering ist. Es ist kein Mo- dell von Können oder Nichtkönnen, sondern ein Modell, das sich damit befasst, wie sie Licht zu ihrem Vorteil nutzen können. Viele Bakterien können Licht wahrnehmen, aber Licht als Energiequelle zu nutzen, ist nicht so weit verbreitet.

 

Konnten Sie Ihre Forschungen in Berlin voranbringen?

 

Ich konnte in Berlin mit Laboren der Technischen Universität, der Charité und der Humboldt-Universität zusammenarbeiten, die über Expertise in physikalischer Chemie verfügen, die ich nicht habe. Ich bin eher Biochemikerin. Wir konnten Experimente machen, zu denen ich hier an der University of Wisconsin-Madison nicht in der Lage bin. Die Berliner Labore sind bekannt für ihre physikalisch-chemischen Analysen der Fotorezeptoren von Mikroorganismen, die Licht absorbieren und darauf reagieren. Ich würde bisher noch nicht vom großen Durchbruch in unserer Forschung sprechen. Aber wir haben neue Techniken entwickelt, die wir auf die Erforschung der Funktionsweise von Rhodopsin in Mikroben anwenden können.

 

Mikroorganismen spielen eine entscheidende Rolle, wenn es darum geht, den Zustand eines Süßwasser-Ökosystems zu beurteilen. In einem Paper für die American Society for Microbiology weisen Sie auch auf die Bedeutung Ihrer Forschung für Klimawandel-Modelle hin. Können ac1-Actinobakterien ein Instrument im Kampf gegen den Klimawandel sein?

 

Das ist eine große Frage, die wir vielleicht in zehn oder 20 Jahren besser beantworten können. Eines steht für uns fest: Ohne Kenntnisse über die Rolle, die ac1 etwa im Stickstoff- und Kohlenstoffkreislauf von Gewässern spielen, können Ungleichgewichte nicht vorhergesagt werden. Weil ac1 so zahlreich vorkommt, könnte es als Gradmesser dafür dienen, was in Süßwasser-Ökosystemen passiert. Wir wissen nun, was ac1 braucht, um zu wachsen, deshalb können wir es als Anzeiger für die Gesundheit von Wasser betrachten. Temperaturanstieg, Nährstoffanstieg, der durch die Landwirtschaft verursacht wird; die als „Blaualgen” bezeichneten Cyanobakterien in den Gewässern: Vieles davon hängt sehr stark mit dem Klimawandel zusammen. Möglicherweise verändert ac1 als Reaktion darauf seinen Zustand oder seine Anzahl, und wir können daraus etwas über die Gesundheit eines Gewässers im Zusammenhang mit dem Klimawandel herauslesen. Vielleicht kann ac1 aber auch Bedingungen in einem See abpuffern, gerade weil es so zahlreich vorkommt.

 

Es wäre denkbar, dass ac1 einen See vor dem gefürchteten Umkippen schützt?

 

Es gibt klare Hinweise dafür, dass ac1-Actinobakterien wachsen, wenn Cyanobakterien sterben. Es sieht so aus, als würden ac1 die Rückstände der Cyanobakterien in die eigene Biomasse aufnehmen und so die Gewässer reinigen. Aber es gibt viele offene Fragen, und ich hoffe, wir werden sie in der Zukunft anhand von Modellen beantworten können. Sehr viele Studien beschäftigen sich mit den Meeresmikroben, weniger mit den Mikroben der Süßwasserseen und Flüsse. Aber wir können nur Süßwasser trinken, das gesamte Leben auf dem Planeten ist abhängig vom Süßwasser. Deshalb ist es äußerst entscheidend, dass wir es schützen.

 

Interview: Christina Bylow


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