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Mensch und Technik

Ohne technische Innovationen gäbe es wenig neue Erkenntnisse in der Chemie. Albert hat Katalyseforscher*innen gefragt, welche Methoden sie am besten voranbringen. Das Ergebnis: eine Auslese faszinierend komplexer Techniken

 

Proteine auf Eis

Kryoelektronenmikroskopie

 

„Nur wenn wir etwas über die exakte 3D-Struktur eines Proteins wissen, verstehen wir auch die biokatalytische Wirkung, die Proteine zum Beispiel in Form von Enzymen besitzen”, sagt Petra Wendler, Professorin für Biochemie an der Universität Potsdam. Ihre Methode der Wahl ist dabei die Kryoelektronenmikroskopie. „Mit modernen Geräten erreichen wir heute eine Auflösung von bis zu 1,7 Angström – damit können wir auch in großen Proteinkomplexen jede einzelne Aminosäure und die Ausrichtung ihrer Seitenkette sehen”, so die Wissenschaftlerin. Für die Untersuchung werden Lösungen der Proteine auf einem Kupfergrid mithilfe von flüssigem Stickstoff in Bruchteilen von Sekunden eingefroren.

 

„Pro Grid haben wir dann Tausende kleine Aufnahmebereiche, in denen die Proteine in den unterschiedlichsten Orientierungen in einer Art glasähnlichem Eismedium fixiert sind.” Auf jede einzelne Probe wird dann ein Elektronenstrahl geleitet. Atome haben die Eigenschaft, diese Elektronen in einer spezifischen Art und Weise zu streuen. Die gestreuten Elektronen werden von einem Elektronendetektor in einem 2D-Bild erfasst, das vergleichbar mit einem Röntgenbild ist. Dadurch, dass viele Ausschnitte analysiert werden, in denen das gleiche Protein in unterschiedlichsten Orientierungen liegt, entstehen Bilder des Proteins aus verschiedensten Blickwinkeln. „In der anschließenden Bildverarbeitung kombiniert ein Algorithmus diese 2D-Bilder, indem er wiederkehrende Muster entdeckt und so eine 3D-Struktur kreiert”, beschreibt Petra Wendler.

 

Petra Wendler ist Professorin für Biochemie an der Universität Potsdam. Die Kryo-Elektronenmikroskopie nutzt sie, um 3D-Schnappschüsse von Proteinkomplexen in verschiedenen funktionellen Zuständen zu machen. Ihr besonderes Interesse gilt dabei den sogenannten ATPasen, Enzymen, die eine wichtige Rolle im Energiestoffwechsel spielen. 

Lichtschnelle Elektronen

Röntgenabsorptionsspektroskopie

 

Neue Materialien für die nachhaltige Produktion nicht-fossiler Brennstoffe untersucht Holger Dau vorzugsweise an der Synchrotronstrahlungsquelle BESSY II in Adlershof. „Die Röntgenabsorptionsspektroskopie eignet sich besonders gut, um Materialschichten zu untersuchen, die auf Photoelektroden verwendet werden, um die Bildung von Wasserstoff zu katalysieren“, sagt der Professor für Biophysik und künstliche Fotosynthese an der Freien Universität Berlin. Absorptionsspektroskopie beruht grundsätzlich darauf, dass verschiedene Atome spezifische Lichtfrequenzen absorbieren, sodass in dem Spektrum des durch die Probe hindurchgegangenen Lichts in diesem Frequenzbereich weniger Intensität zu sehen ist. In dem Synchrotron werden Elektronen zunächst so stark beschleunigt, dass sie nahezu Lichtgeschwindigkeit erreichen. Danach werden sie in den 240 Meter großen Speicherring geschickt, wo sie – gelenkt durch Magneten – zirkulieren. Durch die starke Beschleunigung emittieren die Elektronen Röntgenstrahlen, die ähnlich hell und fokussiert sind wie Laserstrahlen. An bestimmten Stellen des Speicherrings können Strahlen einer spezifischen Wellenlänge, also monochromatisch, abgeleitet und auf die jeweilige Probe gerichtet werden. „Wir detektieren die absorbierte Röntgenstrahlung unserer Probe, indem wir die emittierte Röntgenfluoreszenz mit speziellen Detektoren messen. Über die Auswahl der geeigneten Wellenlänge kann man für jede spezifische Probe gezielt Spektren aufzeichnen. Im Vergleich mit Referenzspektren können wir mit einer Auflösung von einem Pikometer – dem millionsten Teil eines Mikrometers – nicht nur erkennen, welche Atome im Material nebeneinander liegen, sondern auch deren Ladungszustand, der besonders wichtig für die katalytische Aktivität ist.“ Der Clou: Katalytische Prozesse lassen sich sogar „in operando“ beobachten – also während der Reaktion. 

 

Holger Dau ist Professor für Biophysik und künstliche Fotosynthese an der Freien Universität (FU) Berlin. Für seine Forschung zur artifiziellen Fotosynthese nutzt er die Röntgenabsorptionsspektroskopie am Synchrotron etwa für die Strukturaufklärung neuer Katalysatormaterialien für die CO2-neutrale Produktion nicht-fossiler Treibstoffe. 



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Sensible Kristalle

„Inhouse“ Röntgenabsorptionsspektroskopie

 

Die Aufklärung der molekularen Strukturen der an katalytischen Prozessen beteiligten Substanzen ist ein wesentlicher Grundpfeiler der Katalyseforschung. Besonders geeignete Analysemethoden wie etwa die Absorptionsspektroskopie am Synchrotron BESSY II sind teuer und ihre Nutzung ist mit langen Wartezeiten verbunden. Zukunftsweisende Analysemethoden für den Laborgebrauch zu entwickeln, ist das Ziel von Birgit Kanngießer, Professorin für Analytische Röntgenphysik an der TU Berlin: „Wir entwickeln eine Variante der Absorptionsspektroskopie, die sich auch im Labor durchführen lässt.“ Absorptionsspektroskopie beruht grundsätzlich darauf, dass Moleküle mit Licht bestrahlt werden und in spezifischer Art und Weise Lichtfrequenzen absorbieren, sodass diese Lichtfrequenzen in den Spektren hinter der Probe fehlen. Der wesentliche Unterschied der von Birgit Kanngießer entwickelten Methode zu den Großgeräten: eine neue Röntgenoptik. So wird eine simple Röntgenröhre als Strahlungsquelle verwendet. Vereinfacht gesagt werden in der Röntgenröhre Elektronen ebenfalls beschleunigt, bis sie Photonen in dem Energiespektrum von Röntgenstrahlung abgeben. Im Unterschied zum Synchrotron handelt es sich dabei aber um deutlich weniger intensive Strahlung. Um trotzdem noch in vertretbarer Zeit genügend Strukturinformationen aus der Probe zu erhalten, wurde die Detektion der Absorptionsspektren mit einer effizienteren Optik kombiniert. Dazu verwendet die Wissenschaftlerin sogenannte Mosaikkristalle zur Detektion, die aufgrund ihrer Mosaikstruktur sehr viel mehr Strahlung pro Zeiteinheit auffangen können. Der Nachteil: Die Energieauflösung der Spektren ist geringer als am Synchrotron und die Messzeiten sind deutlich länger, sodass das Verfahren eingeschränktere Anwendungen bietet als das Synchrotron.

 

Birgit Kanngießer ist Professorin für Analytische Röntgenphysik an der Technischen Universität Berlin. Mit ihrem Team entwickelt sie innovative Messmethoden auf der Basis von Röntgenstrahlung, die zum Beispiel eine Röntgenabsorptionsspektroskopie für den Laborbedarf ermöglichen.

Perfekte Wellenlänge

Transmissionselektronenmikroskopie

 

Es gibt nicht die eine Analysemethode, die Beatriz Roldán Cuenya, Direktorin der Abteilung Grenzflächenwissenschaft des Fritz-Haber-Instituts, favorisiert. „In den allermeisten Fällen nutzen wir verschiedenste Methoden, um ganz unterschiedliche Informationen über komplexe Materialsysteme zu gewinnen“, sagt die Wissenschaftlerin. Ihr jüngster Erfolg ist die Anwendung der sogenannten Transmissionselektronenmikroskopie (TEM) in Flüssigkeitszellen, um einen Kupferkatalysator während der aktiven Elektrokatalyse zu beobachten. Die TEM verwendet Elektronenstrahlen anstelle der Lichtstrahlen in optischen Mikroskopen. Da diese sehr viel kürzere Wellenlängen als Lichtstrahlen besitzen, können moderne Geräte Strukturen unterhalb von einem Nanometer (einem Millionstel Millimeter) abbilden. Die Elektronenstrahlen durchdringen die Probe und je nach Elektronendichte des Atoms, auf das sie treffen, werden die Elektronen unterschiedlich absorbiert oder abgelenkt. Hinter der Probe werden die Elektronenstrahlen gebündelt und auf einen Detektor gelenkt.

 

Der Vorteil der jüngsten Entwicklung: Während die Standard-TEM im Vakuum stattfinden muss, damit die Elektronen nicht zusätzlich gestreut werden, ermöglicht es diese Weiterentwicklung, einen elektrochemischen Katalysator in einer Flüssigzelle während der Reaktion live zu beobachten. Dazu musste das Team von Beatriz Roldán Cuenya winzige, mit Flüssigkeit gefüllte elektrolytische Reaktionszellen verwenden, deren Volumen weniger als ein Nanoliter (ein Millionstel Milliliter) betrug. „Erstmalig konnten wir so den Veränderungen der Katalysatorstrukturen während der Reaktion zusehen. Das liefert wertvolle Informationen, wie man diesen Katalysator in der Zukunft kontrollieren und optimieren kann“, so Beatriz Roldán Cuenya. 

 

Beatriz Roldán Cuenya ist Direktorin der Abteilung Grenzflächenwissenschaft des Fritz-Haber-Instituts der Max-Planck-Gesellschaft. Ihr Forschungsinteresse gilt dem Verständnis des Zusammenspiels von Faktoren, die das physikalisch-chemische Verhalten von Nanostrukturen und ihren Grenzflächen bestimmen. Ziel ist die Optimierung ihrer Effizienz für Anwendungen in der Katalyse und insbesondere in der Energieumwandlung.

Moleküle im Rotlicht

2D-Infrarotspektroskopie

 

„Die zweidimensionale Infrarotspektroskopie begeistert mich, weil sie sehr spezifische Informationen zur molekularen Struktur und Dynamik verschiedenster Proben liefert: gasförmig, flüssig, fest – ohne diese zu beschädigen“, sagt Marius Horch. Er erforscht unter anderem Hydrogenasen, die als Enzyme in der Natur die Bildung und Spaltung von molekularem Wasserstoff – einem sauberen Energieträger – katalysieren. „Deren katalytisches Zentrum besteht aus Metallatomen, daran gebundenen Atomgruppen (sogenannten Liganden) und der angrenzenden Proteinhülle. Das Zusammenspiel dieser drei Elemente führt zur Selektivität und Reaktivität des katalytischen Zentrums.“ Aber wie genau geht dies vonstatten? Um das zu klären, wüssten die Wissenschaftler*innen gerne mehr über die Bindungen der Liganden, die Funktion der Proteinhülle und auch darüber, welche Umlagerungen im Laufe der Reaktion von Wasserstoff mit den Metallen stattfinden. „Über die Wechselwirkung von extrem kurzen Infrarot-Laserpulsen mit der Probe erlaubt die 2D-Infrarotspektroskopie Einblicke in diese Aspekte, selbst für sehr schnelle Prozesse.“ Das liegt daran, dass Infrarotstrahlung Molekülschwingungen anregen kann, die von der Art der Atome in einer chemischen Verbindung sowie deren Verknüpfung abhängig sind. Die 2D-Infrarotspektroskopie erlaubt es, diese Anregungen besonders genau zu untersuchen, sodass detaillierte Einblicke in die zeitlich veränderliche Struktur verschiedenster molekularer Systeme erlangt werden können.

 

Das Besondere bei der Untersuchung von Hydrogenasen: Einige Liganden des katalytischen Zentrums absorbieren Infrarotlicht sehr selektiv – abhängig von der Struktur und in einem Spektralbereich, in dem andere Biomoleküle nicht absorbieren. „Dadurch erhalten wir sehr spezifische Einblicke in die Katalyse und können die Enzyme sogar in lebenden Zellen untersuchen“, sagt Marius Horch.

 

Marius Horch leitet die Arbeitsgruppe „Ultraschnelle Dynamik in der Katalyse“ an der Freien Universität Berlin. Sein Ziel ist es, die nichtlineare Infrarotspektroskopie fest in der aktuellen Hydrogenase-Forschung zu etablieren und für weitere Metalloenzyme und andere katalytische Systeme zu adaptieren. 

Binäre Reaktionen

Künstliche Intelligenz

 

Katalyseforschung und Maschinelles Lernen – passt das überhaupt zusammen? Tobias Gensch von der TU Berlin ist dabei, es passend zu machen. „Mein Ziel ist es, Künstliche Intelligenz, also statistische und maschinelle Lernverfahren, zu nutzen, um Hypothesen über neue Katalysatoren oder neue katalysierte Reaktionen zu entwickeln, die dann im Labor überprüft werden können.“ Dazu übersetzt er chemische Reaktionen in Computermodelle. „Datenpunkte sind dabei zum Beispiel die Verknüpfung der Edukte und der Produkte einer Reaktion oder die Reaktivität des katalytischen Zentrums“, erläutert der Wissenschaftler. Geht es zum Beispiel darum, die Katalysatorstruktur zu ermitteln, die den höchsten Umsatz generiert, kann man experimentell oft nur sehr wenige unterschiedliche Katalysatoren testen, da der experimentelle Aufwand enorm groß ist. Tobias Gensch will deshalb die physikalischen Ursachen für die Unterschiede in der Reaktivität anhand seiner Computermodelle vorhersagen. Dazu arbeitet der Wissenschaftler an einem Algorithmus, der die Katalysatorstruktur in eine entsprechende Computersimulation übersetzt, die dann die molekulare Struktur mit der Reaktivität verknüpft. In diesem Modell ließen sich dann potenziell unendlich viele verschiedene Katalysatorstrukturen testen, ganz ohne experimentellen Aufwand. „Knackpunkt dieser Forschung sind die Daten für die Erstellung des Modells, da diese in der Regel aus den unterschiedlichsten Quellen stammen, zum Teil aus der chemischen Literatur oder auch aus Daten, die wir im Labor generieren. Diese unterschiedlichen Daten einander anzupassen, das ist die Herausforderung.“

 

Tobias Gensch leitet die AG Digitale Katalyse an der Technischen Universität Berlin. Er widmet sich der Verknüpfung von Chemie und Künstlicher Intelligenz, um die Strukturen neuer Katalysatoren durch den Einsatz von Computermodellen vorherzusagen, zu optimieren und anschließend im Labor zu testen. 

 

Text: Katharina Jung


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